Cheratina, proteina strutturale fibrosa di capelli, unghie, corno, zoccoli, lana, piume e delle cellule epiteliali negli strati più esterni della pelle. La cheratina svolge importanti funzioni strutturali e protettive, in particolare nell'epitelio. Alcune cheratine hanno anche regolato le attività cellulari chiave, come la crescita cellulare e la sintesi proteica.
proteine: cheratina
La cheratina, la proteina strutturale delle cellule epiteliali negli strati più esterni della pelle, è stata isolata da capelli, unghie,
Le proteine della cheratina possono essere suddivise in alfa-cheratine e beta-cheratine, sulla base della loro struttura secondaria (la geometria delle loro catene polipeptidiche, che è influenzata dal legame idrogeno). Le alfa-cheratine, che si trovano nei capelli, nella pelle e nella lana dei mammiferi, hanno principalmente una struttura fibrosa ed elicoidale. Al contrario, le beta-cheratine, che si verificano in uccelli e rettili, sono costituite da fogli paralleli di catene polipeptidiche. Anche la composizione degli aminoacidi della cheratina varia, a seconda del tessuto in cui si trova e della sua funzione. Di particolare significato sono i residui di cisteina, che vengono legati covalentemente tramite legami disolfuro, formando cistine. Le cistine sono responsabili della grande stabilità della cheratina.
La cheratina è completamente insolubile in acqua calda o fredda e non viene attaccata dagli enzimi proteolitici (gli enzimi che scindono le molecole proteiche). La lunghezza delle fibre di cheratina dipende dal loro contenuto di acqua: l'idratazione completa (circa il 16% di acqua) aumenta la loro lunghezza dal 10 al 12%.
