Aminoacidi standard
Uno dei modi più utili in base ai quali classificare gli amminoacidi standard (o comuni) si basa sulla polarità (ovvero la distribuzione della carica elettrica) del gruppo R (ad esempio, catena laterale).
Gruppo I: aminoacidi non polari
Gli aminoacidi del gruppo I sono glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, metionina e triptofano. I gruppi R di questi aminoacidi hanno gruppi alifatici o aromatici. Questo li rende idrofobici ("paura dell'acqua"). In soluzioni acquose, le proteine globulari si piegheranno in una forma tridimensionale per seppellire queste catene laterali idrofobe all'interno della proteina. Le strutture chimiche degli aminoacidi del gruppo I sono:
L'isoleucina è un isomero della leucina e contiene due atomi di carbonio chirali. La prolina è unica tra gli amminoacidi standard in quanto non ha gruppi α-ammino liberi e α-carbossilici liberi. Invece, la sua catena laterale forma una struttura ciclica mentre l'atomo di azoto di prolina è collegato a due atomi di carbonio. (A rigor di termini, ciò significa che la prolina non è un amminoacido ma piuttosto un α-iminoacido.) La fenilalanina, come suggerisce il nome, è costituita da un gruppo fenile attaccato all'alanina. La metionina è uno dei due aminoacidi che possiedono un atomo di zolfo. La metionina svolge un ruolo centrale nella biosintesi delle proteine (traduzione) in quanto è quasi sempre l'amminoacido iniziante. La metionina fornisce anche gruppi metilici per il metabolismo. Il triptofano contiene un anello indolo attaccato alla catena laterale alanilica.
Gruppo II: aminoacidi polari, non caricati
Gli aminoacidi del gruppo II sono serina, cisteina, treonina, tirosina, asparagina e glutammina. Le catene laterali in questo gruppo possiedono uno spettro di gruppi funzionali. Tuttavia, la maggior parte ha almeno un atomo (azoto, ossigeno o zolfo) con coppie di elettroni disponibili per il legame idrogeno con acqua e altre molecole. Le strutture chimiche degli aminoacidi del gruppo II sono:
Due amminoacidi, serina e treonina, contengono gruppi idrossilici alifatici (ovvero un atomo di ossigeno legato a un atomo di idrogeno, rappresentato come ―OH). La tirosina possiede un gruppo ossidrilico nell'anello aromatico, rendendolo un derivato del fenolo. I gruppi idrossilici in questi tre aminoacidi sono soggetti a un importante tipo di modifica post-traduzionale: la fosforilazione (vedi sotto aminoacidi non standard). Come la metionina, la cisteina contiene un atomo di zolfo. A differenza dell'atomo di zolfo della metionina, tuttavia, lo zolfo della cisteina è molto chimicamente reattivo (vedi sotto l'ossidazione della cisteina). L'asparagina, inizialmente isolata dagli asparagi, e la glutammina contengono entrambi gruppi R ammidici. Il gruppo carbonilico può funzionare come un accettore di legame idrogeno e il gruppo amminico (NH 2) può funzionare come un donatore di legame idrogeno.
Gruppo III: aminoacidi acidi
I due aminoacidi in questo gruppo sono l'acido aspartico e l'acido glutammico. Ognuno ha un acido carbossilico sulla catena laterale che gli conferisce proprietà acide (che donano il protone). In una soluzione acquosa a pH fisiologico, tutti e tre i gruppi funzionali su questi aminoacidi si ionizzeranno, dando così una carica complessiva di -1. Nelle forme ioniche, gli amminoacidi sono chiamati aspartato e glutammato. Le strutture chimiche degli amminoacidi del gruppo III sono
Le catene laterali di aspartato e glutammato possono formare legami ionici ("ponti salini") e possono anche funzionare come accettori di legame idrogeno. Molte proteine che legano gli ioni metallici ("metalloproteine") per scopi strutturali o funzionali possiedono siti leganti il metallo contenenti catene laterali aspartato o glutammato o entrambi. Il glutammato libero e la glutammina svolgono un ruolo centrale nel metabolismo degli aminoacidi. Il glutammato è il neurotrasmettitore eccitatorio più abbondante nel sistema nervoso centrale.
